区分蛋白质水合层内水的动力学特征：分布揭示平均值背后隐藏的信息

自 Pethig、Grant 和 Wuthrich 关于蛋白质水合层的开创性工作以来，许多研究致力于寻找是否存在任何普遍且通用的特征，以区分蛋白质水合层内的水分子与体相水。鉴于蛋白质表面因蛋白质而异，且每个面向水的表面都是非均匀的，寻找普适特征一直难以实现。在此，我们进行原子分子动力学模拟，提出并证明如果我们不关注平均性质而是弛豫时间分布，这种定义性特征就可以显现。我们给出了四个不同蛋白质-水系统的停留时间分布和旋转弛豫时间分布的计算结果，并将它们与体相中的相同量进行了比较。水合层中的分布异常宽且呈对数正态分布，这是由于同时存在形成弱氢键的肽骨架、不形成氢键的疏水氨基酸侧链以及与周围水分子形成强氢键的带电极性基团。这种宽分布导致了非指数介电响应，并且与水合水的大比热相符。我们的计算表明，尽管平均时间常数仅比体相水大 2-3 倍，但它对真实行为的表征很差。特别是，平均值会导致水合层中的水类似于体相水这一错误结论。然而，水合层静态介电常数的观测值和计算值较低，这一点仍然难以与动力学性质中观测到的宽分布相协调。我们对这些独特性质提供了一个合理的解释。