电路架构解释了细菌热激反应的功能相似性
生物物理
2015-06-11 v1 分子网络
摘要
热激反应是对温度变化及未折叠蛋白数量连续增加的一种应激反应。为了恢复稳态，细胞通过转录因子 (TF) 上调促进蛋白折叠的分子伴侣。我们在此研究了两种热激系统：一种是大肠杆菌 (E. coli) 中革兰氏阴性菌特有的、由转录激活因子 sigma32 介导的系统；另一种是乳酸乳球菌 (L. lactis) 中革兰氏阳性菌特有的、由转录阻遏蛋白 HrcA 介导的系统。我们构建了这两个系统的简单数学模型，重点关注负反馈机制：在前者中，游离分子伴侣抑制 sigma32 的激活；而在后者中，它们激活 HrcA 的阻遏作用。我们证明，尽管在 TF 调控水平上存在差异，这两个系统均能表现出非常相似的热激动力学。我们发现调控上的差异对分子伴侣 -TF 结合亲和力施加了不同的约束：游离 sigma32 与分子伴侣 DnaK 的结合常数（已知在 100 nM 范围内）设定了系统能够感知热激变化时游离分子伴侣数量的下限；而 HrcA 与分子伴侣 GroE 的结合亲和力设定了上限，且必须相当大，延伸至微摩尔范围。
引用
@article{arxiv.1209.2504,
title = {Circuit architecture explains functional similarity of bacterial heat shock responses},
author = {Masayo Inoue and Namiko Mitarai and Ala Trusina},
journal= {arXiv preprint arXiv:1209.2504},
year = {2015}
}
备注
17 pages, 5 figures