变构与结合诱导的构象变化作为蛋白质的普遍特征：一种高维几何方法
生物大分子
2019-05-09 v1
摘要
越来越多的实验证据表明，配体结合蛋白具有变构调控及进一步进化的潜力是普遍现象。此外，此类蛋白在结合时通常会发生构象变化。O. Rivoire 最近提出了一种进化情景，将这些性质解释为针对极相似配体进行精细判别的选择的普遍副产物。最初的论断由两类基本例子支持：具有少量自由度的连续蛋白模型（其上确立了构象开关的发展），以及支持其余陈述的二维自旋玻璃模型。本工作旨在阐明精细判别对具有大量自由度的光滑模型的启示，这一情形更接近于真实生物系统。借助微分几何、射流空间分析和横截性定理，我们证明了该论断对任何可用光滑流形描述的通用柔性系统均成立。结果表明，事实上，精细判别问题的进化解（若存在）位于适当基因型空间中余维数为 1 的子空间附近。这一约束进而通过结合时普遍的构象变化产生了经由变构调控该判别的潜力。
引用
@article{arxiv.1905.02815,
title = {Allostery and conformational changes upon binding as generic features of proteins: a high-dimension geometrical approach},
author = {Anton S. Zadorin},
journal= {arXiv preprint arXiv:1905.02815},
year = {2019}
}
备注
17 pages, 3 figures