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微管蛋白构象变化的一种统一假说

生物物理 2007-05-23 v1 软凝聚态物质 生物大分子

摘要

微管动态不稳定性源于与微管蛋白二聚体 beta 单体结合的 GTP 的水解。水解诱导的构象变化尚属未知,但微管会解离为 GDP 结合微管蛋白的原纤丝,其弯曲偏离微管轴。本文提出微管蛋白分子的一部分展开进入微管内部,作为对微管多种结构与动力学特征的一个合理的、统一的解释。这是首个针对水解诱导的微管蛋白构象变化的具体结构假说,其同时解释了横向键的减弱、绕纵向键的弯曲、与 GTP 水解相关的原纤丝超螺旋变化、GDP-微管蛋白双环的结构特征、较高温度下更快的解离以及在甘油与重水存在下更慢的解离。该假说提示了进一步的理论研究与直接的实验检验。

关键词

引用

@article{arxiv.physics/0101078,
  title  = {A Unifying Hypothesis for the Conformational Change of Tubulin},
  author = {Deborah Kuchnir Fygenson},
  journal= {arXiv preprint arXiv:physics/0101078},
  year   = {2007}
}

备注

9 pages, 5 figures PDF format only