通过小角 X 射线散射和基于结构的建模研究球状蛋白的弱自相互作用
生物物理
2014-08-29 v1 化学物理
生物大分子
摘要
我们通过小角 X 射线散射 (SAXS) 和理论建模研究溶液中的蛋白质 - 蛋白质相互作用。通过多浓度下的 SAXS 测量、使用粗粒化基于结构的相互作用模型的 Monte Carlo 模拟，以及两个无可调参数的理想化胶体相互作用模型的解析近似解，确定了牛胰胰蛋白酶抑制剂 (BPTI)、肌红蛋白 (Mb) 和肠脂肪酸结合蛋白 (IFABP) 溶液的结构因子。通过结合这些方法，我们发现结构因子主要由硬核和屏蔽静电相互作用决定。其他软短程相互作用（范德华力和溶剂化相关）要么单独不显著，要么倾向于相互抵消。电荷涨落也不会显著影响结构因子。对于净电荷较小且电荷分布相对对称的 Mb 和 IFABP，硬球模型能很好地描述其结构因子。对于具有较大净电荷的 BPTI，屏蔽静电排斥也很重要，但电荷分布的不对称性降低了其与具有相同净电荷的带电硬球模型预测的排斥力。这种电荷不对称性也可能放大形状不对称性对蛋白质 - 蛋白质平均力势的影响。
引用
@article{arxiv.1408.6668,
title = {Weak self-interactions of globular proteins studied by small-angle X-ray scattering and structure-based modeling},
author = {Shuji Kaieda and Mikael Lund and Tomás S. Plivelic and Bertil Halle},
journal= {arXiv preprint arXiv:1408.6668},
year = {2014}
}
备注
15 pages, 8 figures