中文

底物调制蛋白质-蛋白质结合中的电荷重组变构效应

生物物理 2021-02-12 v1 化学物理

摘要

蛋白质功能可能受到远离功能位点发生的事件所调制,这一现象称为变构。虽然经典变构涉及构象变化,我们最近观察到抗体内的电荷重新分布也可导致变构效应,调制与靶抗原结合的动力学。在本研究中,我们研究了聚组氨酸标签酶(磷酸甘油酸激酶,PGK)与表面固定化抗 His 抗体的结合,发现了显著的电荷重组变构(CRA)效应。我们进一步观察到,PGK 的带负电核苷酸底物显著调制 CRA,尽管它们结合在远离 His 标签-抗体相互作用界面的位置。特别地,ATP 的结合使 CRA 降低超过 50%。结果表明,CRA 可能受到结合于蛋白质的带电底物的影响,并进一步揭示了电荷重新分布在蛋白质功能中的作用。

关键词

引用

@article{arxiv.2102.06052,
  title  = {Substrates modulate charge-reorganization allosteric effects in protein-protein association},
  author = {Koyel Banerjee-Ghosh and Shirsendu Ghosh and Dorit Levy and Inbal Riven and Ron Naaman and Gilad Haran},
  journal= {arXiv preprint arXiv:2102.06052},
  year   = {2021}
}