具有长程相互作用的自组织网络：α 与 β 微管蛋白的串联达尔文进化

细胞骨架是基于聚合蛋白（肌动蛋白、微管蛋白）并由肌球蛋白、驱动蛋白和动力蛋白等马达蛋白驱动的自组织网络。其正向达尔文进化使它们趋近优化功能（自组织临界性）。我们的理论分析利用亲水波识别并对比聚合的 $\alpha$ 与 $\beta$ 微管蛋白单体的功能差异，二者长度与二级结构相似，且系统发育树难以区分。我们展示了进化如何特别提升 $\alpha$ 微管蛋白的水驱动柔性，从而促进异二聚体微管组装，这与近期原子模拟与拓扑模型一致。我们得出结论：系统发育分析未能识别功能特异性正向达尔文进化的原因，在于20世纪的技术局限。这些局限可通过基于热力学标度与亲水平均模化的21世纪定量数学方法克服。最令人惊讶的结果是，我们在疏水极值处识别出大水平集，伴随热力学一阶与二阶标度水波。我们的计算显式包含了由分形描述的长程水-蛋白相互作用。我们还提出了亟需的、针对大型蛋白药物开发成本的修正方案。