蛋白质中的循环寡聚物——在自动折叠与设计中实现精确简洁背骨表示的最优方案
软凝聚态物质
2007-05-23 v1 统计力学
生物大分子
摘要
引入一种新方法来捕捉自然蛋白质中连续氨基酸之间的空间相关性。该基于知识的策略能够对蛋白质片段进行相似性分类的最优自动划分。目标是提供能够代表任何其他片段的最小蛋白质寡聚物集合（简称为“oligons”）。与以往研究不同、我们关注的是为自动折叠和/或设计优化而简化的蛋白质表示。在此类情境中、限制每个氨基酸的自由度数目而不损失结构表示的准确性至关重要。所提出的方法在构造过程中找到了这两种需求之间的 optimal 妥协。考察了各种可能的 oligon 长度。我们表明、长度大于 6 或小于 4 时、无法进行有意义的分类。考虑到不同情境、建议使用长度为 5 或 6 的 oligon。仅通过少数几十个 oligon即可在典型实验不确定性范围内复现几乎任何蛋白质。 oligon 的结构数据已公开提供。
引用
@article{arxiv.cond-mat/0010289,
title = {Recurrent oligomers in proteins - an optimal scheme reconciling accurate and concise backbone representations in automated folding and design studies},
author = {Cristian Micheletti and Flavio Seno and Amos Maritan},
journal= {arXiv preprint arXiv:cond-mat/0010289},
year = {2007}
}
备注
19 pages, 13 postscript figures