蛋白质氨基酸序列、结构与功能的定量分子标度理论
其他定量生物学
2016-10-14 v1
摘要
本文回顾了蛋白质标度理论的发展，从数学和统计力学的背景出发，直至生物医学应用。进化以不同方式组织了每个蛋白质家族，但标度理论既简单又有效，能够提供易于迁移的动力学见解，对在线蛋白质数据库 (PDB) 中包含的 9 万个静态结构所表示的许多蛋白质具有补充作用。标度理论是一根简化的魔杖，使人能够搜索 Web of Science 中数以亿计的蛋白质文献，并识别出那些通过个体蛋白质序列（个性化医疗）提供疾病早期检测和/或治疗的新性价比方法的蛋白质。临界点理论具有普适性，最近它被证明是描述在给定环境中向近乎完美功能演化（自组织临界性）的蛋白质网络的最有效方法。进化模式受通用标度原理支配，这些原理可以通过生物信息学地研究数千个 PDB 结构所开发的标度进行量化。最有效的标度涉及以膜尺寸为中心的长度尺度上平均的疏水球状雕刻相互作用，或与聚集性（强）蛋白质-蛋白质相互作用相关的暴露 β 折叠链倾向。
引用
@article{arxiv.1610.04116,
title = {Quantitative Molecular Scaling Theory of Protein Amino Acid Sequences, Structure, and Functionality},
author = {J. C. Phillips},
journal= {arXiv preprint arXiv:1610.04116},
year = {2016}
}
备注
53 pages, 16 figures