$\phi \chi 174$ 噬菌体家族衣壳蛋白中结构、能量与上位性的进化相互作用
种群与进化
2015-08-06 v1
摘要
病毒衣壳受到构成蛋白的氨基酸之间相互作用的结构约束。因此，预期参与物理相互作用的位点之间会进化出上位性，并影响其替换率。为了研究结构上位性的分布，我们对包括野生型在内的 18 个 \phix \, 家族物种的衣壳进行了 in silico 建模。\phix \, 是最简单的生物之一，使其适合实验进化与 in silico 建模。我们在跨这 18 个物种的主要衣壳蛋白中发现了近 40 个可变氨基酸位点。为了研究该群体中上位性的进化，我们使用贝叶斯系统发育框架重建了祖先序列。祖先状态包括 8 个可变氨基酸，总共有 256 种可能的单倍型。dN/dS 比率较低，表明存在强烈的纯化选择，这与结构受某种形式的稳定选择约束的观点一致。对于祖先节点中的每种单倍型以及现生物种，我们 in silico 估计了自由能和上位性的分布。我们发现自由能未显著增加而上位性增加了。我们将上位性分解至五阶，发现高阶上位性有时可以补偿成对相互作用，常使自由能看似可加。通过合成衣壳基因的某些祖先单倍型，我们实验测量了它们的适应度，发现预测的衣壳蛋白自由能偏差并不显著影响适应度，这与稳定选择假说一致。
引用
@article{arxiv.1508.01018,
title = {Evolutionary interplay between structure, energy and epistasis in the coat protein of the $\phi \chi 174$ phage family},
author = {Rodrigo A. F. Redondo and Harold P. de Vladar and Tomasz Włodarski and Jonathan P. Bollback},
journal= {arXiv preprint arXiv:1508.01018},
year = {2015}
}