纳米孔中氨基酸侧链相互作用的熵与焓
化学物理
2015-06-23 v1 软凝聚态物质
生物物理
生物大分子
摘要
理解蛋白质在纳米孔中的稳定性需要对受限诱导的氨基酸侧链间相互作用进行定量描述。我们利用分子动力学模拟研究了体相水和充水纳米孔中 ALA-PHE、SER-ASN 和 LYS-GLU 侧链对之间的相互作用性质。通过分析体相溶剂平均力势的温度依赖性以及圆柱形和球形纳米孔中的相互作用自由能，我们识别了相应的熵和焓分量。在体相水中由熵稳定的 ALA 和 PHE 之间的疏水相互作用，在受限条件下转变为由焓主导，具体取决于侧链的相对取向。对于 SER-ASN 情况，在体相水中相似的氢键构型在圆柱形孔中热力学性质不同，从而导致旋转异构体分布与体相不同。值得注意的是，LYS-GLU 之间的盐桥形成在受限条件下由熵稳定，这与体相情况相反。我们简要概述了这些发现对受限诱导的蛋白质稳定性改变的意义。
引用
@article{arxiv.1411.2054,
title = {Entropy and enthalpy of interaction between amino acid side chains in nanopores},
author = {S. Vaitheeswaran and D. Thirumalai},
journal= {arXiv preprint arXiv:1411.2054},
year = {2015}
}
备注
13 pages, 4 figures. To be published in The Journal of Chemical Physics