构象空间退火与一种离网格易混乱模型蛋白
统计力学
2009-11-10 v1 无序系统与神经网络
生物物理
生物大分子
摘要
应用构象空间退火（CSA）方法研究一种 46 段氨基酸序列为 B_9N_3(LB)_4N_3B_9N_3(LB)_5L 的蛋白，其中 B、L 和 N 分别代表疏水、亲油和中性残基。该 46 段 BLN 蛋白折叠成四链 β 枕结构。由于该系统高度混乱，其能量景观相当粗糙， Locating 46 段 BLN 蛋白的全局最小值一直是具有挑战性的。CSA 成功地在所有 100 个独立运行中找到了该 46 段蛋白的全局最小值。相对于模拟退火（SA），CSA 的 CPU 时间约为 SA 的 70 倍，其成功率（100%）寻找全局最小值约为 SA 的 11 倍。CSA 所用的计算资源也约为目前应用于该 46 段 BLN 蛋白的最佳全局优化方法——量子热退火与重整化——的 10 倍。100 次独立的 CSA 运行不仅产生全局最小值 100 次，还产生另外 5950 个最终构象，对应该蛋白 2361 个不同的局部最小值。大多数最终构象与全局最小值之间的 RMSD 值较小，尽管其能量值差异较大。非常接近全局最小值的位置存在准全局最小值，这些准全局最小值经常作为 SA 运行的最终答案之一被获得。我们发现，准全局最小值与其他局部最小值之间存在两个最大的能隙。一旦 SA 运行陷入这两个准全局最小值中的一个，它在跨越两个大能垒之前无法折叠到全局最小值，清楚地表明了 SA 成功率较差的原因。
引用
@article{arxiv.cond-mat/0306595,
title = {Conformational space annealing and an off-lattice frustrated model protein},
author = {Seung-Yeon Kim and Sung Jong Lee and Jooyoung Lee},
journal= {arXiv preprint arXiv:cond-mat/0306595},
year = {2009}
}
备注
21 pages, 7 figures