通过量子退火寻找晶格蛋白质模型的低能构象
量子物理
2012-04-26 v1
摘要
晶格蛋白质折叠模型是计算生物物理学的基石。尽管这些模型是一种粗粒化表示，但它们为天然蛋白质的能量景观提供了有用的见解。即使在最简单的疏水 - 极性（HP）模型中，寻找低能三维结构也是一个难解问题。对所有可能全局极小值的穷举搜索仅限于几十个氨基酸的序列。类蛋白质性质的描述由广义模型（如 Miyazawa 和 Jernigan 提出的 MJ 模型）更为准确地描述，该模型明确考虑了所有 20 种氨基酸之间的独特相互作用。有理论和实验证据表明，使用量子退火解决经典优化问题优于其经典模拟（模拟退火）。在本报告中，我们展示了针对生物物理学问题的量子退火基准实现（六项不同实验，最多使用 81 个超导量子比特）。虽然此处展示的案例可以在经典计算机上解决，但我们提出了在量子设备上基于 Miyazawa-Jernigan 模型的晶格蛋白质折叠的首次实现。这为利用量子设备研究生物物理学和统计力学中的优化问题铺平了道路。
引用
@article{arxiv.1204.5485,
title = {Finding low-energy conformations of lattice protein models by quantum annealing},
author = {Alejandro Perdomo-Ortiz and Neil Dickson and Marshall Drew-Brook and Geordie Rose and Alán Aspuru-Guzik},
journal= {arXiv preprint arXiv:1204.5485},
year = {2012}
}