蛋白质相互作用网络中同源二聚体的结合特性与演化

我们证明，若同源二聚体是在演化过程中随机出现的，则若干真核生物的蛋白质-蛋白质相互作用(PPI)网络中所含自我相互作用蛋白质的数量显著多于预期。我们还表明，平均而言同源二聚体拥有的相互作用伙伴数量是非自我相互作用蛋白质的两倍。更具体地，蛋白质发生物理自相互作用的可能性与其结合伙伴总数成正比。这些二聚体性质与一个唯象模型一致，该模型认为各个蛋白质彼此不同之处在于其“黏性”程度或与其他蛋白质（包括自身）相互作用的总体倾向。自我相互作用蛋白质的复制产生一对彼此相互作用的同源蛋白质。我们表明，此类配对出现的频率高于纯偶然所能解释的程度。与同源二聚体类似，与其同源物形成异源二聚体的蛋白质平均拥有两倍于网络其余部分的相互作用伙伴。一对同源蛋白质彼此相互作用的可能性也随其序列相似性增加而降低。这一切指向一个结论：大多数同源物间的相互作用继承自祖先同源二聚体蛋白质，而非在复制后从头建立。我们最后从功能和演化的角度讨论了经验观察的可能启示。