残基相互作用中的吸引子解释了免疫球蛋白的差异性保守稳定性
生物大分子
2014-04-03 v1
摘要
属于免疫球蛋白超家族 (IgSF) 的蛋白质在其折叠结构和折叠过程中均表现出显著的保守性，但它们既非源自非常相似的序列，也未表现出功能保守性。本文将蛋白质视为分形对象，在不研究 IgSF 中特定残基定位的空间保守性的情况下，探究了免疫球蛋白 (Ig) 结构不变性的根源。质量、疏水性和极化率分布的对称性在 Ig 和结构最接近的非 Ig 结构中记录了非常相似的程度。它们在偶极 - 偶极、{\pi}-{\pi}、阳离子-{\pi} 云相互作用以及活性手性中心、带电残基和疏水残基的分布中也记录了相似的对称性。但与非 Ig 蛋白质相比，在大小变化很大的 Ig 中，残基相互作用对称性的程度被发现收敛于完全相同的相关维数 magnitude——这些被称为“结构吸引子”，其权重取决于确保成对相互作用对称性精确收敛到吸引子 magnitude。Ig 吸引子的小吸引盆解释了在确保 IgSF 蛋白质稳定性和功能性方面严格且一致的质量控制。吸引子权重对吸引子 magnitude 的低依赖性表明，普遍性较低的残基相互作用对称性对于确保 Ig 稳定性也可能至关重要。
引用
@article{arxiv.1404.0449,
title = {Attractors in residual interactions explain the differentially-conserved stability of Immunoglobulins},
author = {Anirban Banerji},
journal= {arXiv preprint arXiv:1404.0449},
year = {2014}
}