蛋白质动力学中快速运动的层级结构

对于分子动力学（MD）的许多生物学应用而言，在构象空间中进行良好采样的重要性使得有必要从系统中消除最快的运动以增大时间步长。对这些运动的精确了解是此类努力的必要前提。已知键长和键角的谐波振动在蛋白质中产生最高频率。还存在快速的非谐运动，例如原子间碰撞，当键长和键角固定时，这些运动可能最为重要。然而，与所有这些限制相对应的具体时间尺度尚不精确已知。为了阐明上述问题，本文通过使用内部坐标分子动力学方法（该方法允许冻结选定的内部坐标）在一系列数值测试中分析了限制时间步长的因素。结果发现，在蛋白质中，存在一个相当复杂的快速运动层级结构，谐波和非谐效应在几个接近的时间尺度上混合在一起。非键相互作用，特别是强氢键，会产生局部分布的正则模式，其频率与非氢原子间的键伸缩频率相似。它们还从相当小的步长开始就施加了普遍存在的非谐限制。在固定的标准氨基酸几何结构下，氢键羟基的旋转将时间步长限制在5飞秒水平。下一个重要的限制出现在约10飞秒，由非氢原子之间的碰撞产生。