S-亚硝基化肌红蛋白的光谱、动力学与水合作用
化学物理
2020-12-01 v1 生物物理
摘要
S-亚硝基化，即 NO 共价加成到半胱氨酸的硫醇侧链上，是一种重要的翻译后修饰，可改变多种蛋白质的功能。本文针对甲基封端的半胱氨酸模型体系以及肌红蛋白，研究了凝聚相中 S-亚硝基化的结构动力学与振动光谱。使用常规的点电荷力场以及物理上更真实的多极力场描述 -SNO 基团，发现在 50 K 下对 MbSNO 的模拟中，SN- 和 NO-伸缩振动以及 SNO-弯曲振动可以被定位并与蛋白质的其他模式区分开来。稳定顺式与反式 MbSNO 的发现与其他蛋白质的实验一致，埋藏 -SNO 的观察结果亦如此。对于 MbSNO，模拟中观察到的 EF 环位移约 3 Å 与可用的 X 射线结构一致，且 -SNO 标记所采取的构象与 X 射线结构总体良好吻合。尽管 -SNO 基团尺寸更大，但由于更强的静电作用，发现 MbSNO 在修饰位点 10 Å 内招募的水分子多于 WT Mb。类似地，比较 A- 与 H-螺旋之间的水合情况，WT 与 MbSNO 之间差异可达 30%。这表明局部水合也可通过亚硝基化被显著调节。
引用
@article{arxiv.2011.15046,
title = {Spectroscopy, Dynamics and Hydration of S-Nitrosylated Myoglobin},
author = {Haydar Taylan Turan and Markus Meuwly},
journal= {arXiv preprint arXiv:2011.15046},
year = {2020}
}