开启蛋白质二级结构的淀粉样窗口:β-折叠内部淀粉样生成性增强十倍
生物大分子
2022-10-24 v1
摘要
人工智能(AI)方法,尤其是机器学习方法,已不断征服科学众多领域的新疆界。这些技术的应用大多局限于大型数据集的分类,但很少能从这些工具中推断出新的科学知识。在此我们表明,基于AI的淀粉样生成性预测器在筛选所有Protein Data Bank已存储的同源性过滤蛋白质结构时,能强烈区分β-折叠的边界六肽与内部六肽。我们的主要结果显示,超过30%的β-折叠内部六肽被预测为淀粉样生成性,而在边界区域之外仅3%被如此预测。该结果或可阐明蛋白质抵御转变为淀粉样蛋白的一般保护机制:若β-折叠边界具有淀粉样生成性,则整个β-折叠更易转变为以周期性重复平行β-折叠为特征的不溶性淀粉样结构。我们还呈现,在所研究蛋白质结构的α-螺旋边界或随机选取的子序列上不存在类似现象。
引用
@article{arxiv.2210.11842,
title = {Opening Amyloid-Windows to the Secondary Structure of Proteins: The Amyloidogenecity Increases Tenfold Inside Beta-Sheets},
author = {Kristof Takacs and Balint Varga and Viktor Farkas and Andras Perczel and Vince Grolmusz},
journal= {arXiv preprint arXiv:2210.11842},
year = {2022}
}