肌球蛋白 II 丝在顺应性网络中的力产生
亚细胞过程
2014-07-09 v2
摘要
具有不同力学化学特性和丝尺寸的肌球蛋白 II (Myosin II) 同工型与丝状肌动蛋白 (F-actin) 网络相互作用，在细胞中产生收缩力。关于它们的特性如何在不同刚度的环境中控制力的产生，目前尚不清楚。在此，我们将文献中关于肌球蛋白 II 同工型特性的数值纳入横桥模型。观察到了与先前实验预期的相似的肌动蛋白滑行速度和力 - 速度曲线。弹性负载上的马达力输出受两个时间尺度调节：一个是其与 F-actin 结合的时间尺度，该尺度随集合体尺寸、马达占空比和外部负载的变化而急剧变化；另一个是力建立的时间尺度，该尺度与集合体失速力、滑行速度和负载刚度成比例。虽然这种调节不需要依赖力的动力学，但肌球蛋白捕捉键 (catch bond) 在结合时间和力之间产生了正反馈，从而在阈值参数值处触发从短结合和小力到高力产生运行的开关式转变。代表骨骼肌肌球蛋白、非肌肉肌球蛋白 IIB 和非肌肉肌球蛋白 IIA 的参数分别揭示了不同的行为机制：(1) 由快速、低占空比马达组成的大型集合体可在广泛的环境刚度范围内快速建立稳定的力；(2) 由慢速、高占空比马达组成的集合体充当高亲和力交联剂，其力建立时间超过生理时间尺度；(3) 以中等速度运行的小型低占空比马达集合体可能对机械环境的变化做出敏锐响应——在低力或低刚度下，它们充当低亲和力交联剂，但可以通过上述正反馈机制过渡到有效的力产生。这些结果揭示了肌球蛋白同工型特性如何被调节以产生力并响应其环境中的机械线索。
引用
@article{arxiv.1404.3262,
title = {Force generation by Myosin II Filaments in Compliant Networks},
author = {Samantha Stam and Jon Alberts and Margaret L. Gardel and Edwin Munro},
journal= {arXiv preprint arXiv:1404.3262},
year = {2014}
}