自动且精确的蛋白质结构描述：天然蛋白质中理想二级结构单元的分布

推导了一种用于自动蛋白质结构分析（APSA）的新方法，该方法将蛋白质主链简化为三维空间中的一条平滑曲线。为了获得这条平滑曲线，每个氨基酸由其 C$_{\alpha}$ 原子表示，该原子作为三次样条拟合的合适锚点。主链曲线由弧长 $s$、曲率 $\kappa(s)$ 和扭转 $\tau(s)$ 表征。由于所应用的粗粒化水平，蛋白质主链的 $\kappa(s)$ 和 $\tau(s)$ 图抑制了主链键骨架的细节，然而却精确地揭示了蛋白质的所有二级结构特征。APSA 的优势在于其以二维曲率和扭转模式对三维结构进行定量表示和分析，能够轻松可视化复杂的构象特征，并且具有普遍适用性。借助 $\kappa(s)$ 和 $\tau(s)$ 图，量化了 3$_{10}$-螺旋、$\alpha$-螺旋、$\pi$-螺旋和 $\beta$-折叠片之间的典型差异。在一个包含 20 个蛋白质的测试集中，借助 APSA，63% 的螺旋残基和 48.5% 的伸展残基被鉴定为处于理想的构象环境中。将 APSA 与其他蛋白质结构分析方法进行了比较，并讨论了其在更高层次蛋白质结构上的适用性。