组蛋白与DNA之间的精氨酸-磷酸盐桥：控制核小体架构的分子间致动器
生物大分子
2015-06-19 v2
摘要
本文结合结构生物信息学与 van der Waals 密度泛函理论，研究了一类主要的组蛋白-DNA 相互作用的力化学影响，即组蛋白中的精氨酸残基与 DNA 骨架上的磷酸基团之间盐桥的形成。主成分分析表明，糖-磷酸骨架的构型涨落表现出序列特异性变异性，而核小体晶体结构的聚类识别出两种主要的盐桥构型：单齿形式（精氨酸端基胍基仅与磷酸基形成一个氢键）和双齿形式（形成两个氢键）。密度泛函理论计算表明，序列、齿数和盐桥定位的组合，使组蛋白能够通过力化学应力可调地激活特定的骨架形变。结果表明，对 van der Waals 接触特定位置的选择，以及对分子间力空间分布的高精度控制，可能作为核小体结构与功能的潜在进化设计原则，这一推测已得到先前实验研究的证实。
引用
@article{arxiv.1404.4405,
title = {Arginine-Phosphate Salt Bridges Between Histones and DNA: Intermolecular Actuators that Control Nucleosome Architecture},
author = {Tahir I. Yusufaly and Yun Li and Gautam Singh and Wilma K. Olson},
journal= {arXiv preprint arXiv:1404.4405},
year = {2015}
}
备注
Revised version - Accepted for publication in J. Chem. Phys