分子动力学模拟中 ZnO-水界面的氨基酸与蛋白质
生物大分子
2014-06-02 v1
摘要
我们确定了水溶液中氨基酸与四种常见 ZnO 表面相互作用的平均力势。该方法结合了全原子分子动力学模拟与伞形采样技术。水分子的分层密度特征及其强吸附的第一层影响了氨基酸向表面的靠近，并产生排斥或弱结合。最大的结合能出现在酪氨酸与 Zn 离子位于顶部的表面相互作用时，其值等于 7 kJ/mol，与蛋白质中氢键的结合能相当。这使得氨基酸在 ZnO 表面上的吸附比在研究充分的金表面上要弱得多。在真空条件下，其中一种表面的结合能增强了 40 倍以上。水分子与特定表面相互作用的精确方式以依赖于表面的形式影响结合能。在所考虑的四种表面中，Zn 位于顶部的表面被认为能结合几乎所有氨基酸，平均结合能为 2.60 kJ/mol。另一种表面（O 位于顶部）对大多数氨基酸不产生结合。对于发生结合的情况，平均能量为 0.66 kJ/mol。其余两种表面结合与不结合的氨基酸数量大致相等，平均结合能分别为 1.46 和 1.22 kJ/mol。对于所有表面，不同氨基酸的结合能差异显著：离散度在均值的 68%-154% 范围内。结果表明，一个小蛋白质仅在间歇性地吸附到 ZnO 上，且只发生微小形变。不同的吸附事件导致蛋白质内氨基酸迁移率的不同模式。
引用
@article{arxiv.1405.7902,
title = {Amino acids and proteins at ZnO-water interfaces in molecular dynamics simulations},
author = {Grzegorz Nawrocki and Marek Cieplak},
journal= {arXiv preprint arXiv:1405.7902},
year = {2014}
}