表面电荷与几何对蛋白质-溶剂相互作用的贡献
生物大分子
2016-05-05 v1
摘要
为了更好地理解蛋白质-溶剂相互作用，我们分析了一大组具有晶体结构的可溶性蛋白质的溶剂排除表面(SESs)的多种物理和几何性质。我们发现所有蛋白质都具有净负表面电荷和永久电偶极矩。此外，SES面积与表面电荷以及由它们定义的若干物理和几何性质均通过拟合良好的幂律随蛋白质大小变化。这些物理和几何性质与蛋白质-溶剂相互作用的相关性得到了它们与已知疏水性标度之间的强相关性以及它们在蛋白质去折叠时的巨大变化的支持。负表面电荷和偶极矩的普遍存在、特征性表面几何以及幂律揭示了表面电荷和SES在蛋白质-溶剂相互作用中基本但不同的作用，并使利用质子性溶剂中阴离子溶质的理论来描述溶剂化和疏水效应成为可能。特别是，表面电荷对蛋白质-溶剂相互作用的重要意义表明可能需要改变观念，因为从溶剂化角度看，折叠成天然状态是为了优化表面负电荷，而不是最小化疏水表面积。
引用
@article{arxiv.1605.01155,
title = {The contributions of surface charge and geometry to protein-solvent interaction},
author = {Lincong Wang},
journal= {arXiv preprint arXiv:1605.01155},
year = {2016}
}