ATP 合酶的旋转动力学：机械约束与能量耗散通道
生物大分子
2025-07-16 v1
摘要
质子动力力（proton motive force, PMF）跨越线粒体内膜提供约 0.2 eV 的能量，为 FoF1-ATP 合酶分子马达提供动力。本文对这种能量的具体分配进行了详细说明：约 75-83% 转化为 ATP 合成化学自由能，而其余 17-25% 通过内部摩擦、粘性阻力、质子泄漏、电粘性效应、弹性变形以及信息论成本等方式耗散。每种耗散通道都被量化评估，发现 F1 马达内部摩擦是主要的损失机制。本文未考虑因酶本身固有的静电势而注入的能量。除了这项能量账房，本文还考察了 Fo 单元旋转的量子力学约束。我们发现，预期之下，量子化旋转态之间的能量间隔在生理温度下的热能尺度上小几个数量级，且通过旋转势垒的隧穿概率几乎不存在。此外，生物学的旋转速度（100-650 revolutions per second, rps）在 F1 单元 c 环角动量量子化所暗示的量子极限（约 13,000 至 62,000 rps，取决于 c 环的大小（17 至 8 个亚基））的 1 到 3 个数量级以下。尽管如此，孤立 c 环的旋转速率实验估计值接近 43,000 rps，正好位于我们的理论量子估计范围内。然而，ATP 合酶作为一个整体在经典范畴内运行，尽管其纳米尺寸，凸显了其为稳健高效能量转换而进化优化。
引用
@article{arxiv.2506.23439,
title = {Rotational Dynamics of ATP Synthase: Mechanical Constraints and Energy Dissipative Channels},
author = {Islam K. Matar and Peyman Fahimi and Cherif F. Matta},
journal= {arXiv preprint arXiv:2506.23439},
year = {2025}
}
备注
20 pages, 2 figures, 13 equations, 103 references