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质子驱动的FoF1-ATP合酶中c环旋转的36度步长

生物大分子 2009-03-03 v1 定量方法

作者: Monika G. Dueser , Nawid Zarrabi , Daniel J. Cipriano , Stefan Ernst , Gary D. Glick , Stanley D. Dunn , Michael Boersch

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摘要

生物“能量货币分子”三磷酸腺苷ATP的合成由FoF1-ATP合酶完成。在大肠杆菌的质膜中，Fo马达中由10个c亚基组成的环的质子驱动旋转为F1马达中的催化提供动力。虽然F1使用120度步进，但Fo模型预测c亚基每次旋转36度的逐步旋转，这一点在此通过单分子荧光共振能量转移得到证明。

关键词

ATP合酶 c环旋转质子驱动马达单分子FRET 步长大肠杆菌

引用

@article{arxiv.0903.0184,
  title  = {36 degree step size of proton-driven c-ring rotation in FoF1-ATP synthase},
  author = {Monika G. Dueser and Nawid Zarrabi and Daniel J. Cipriano and Stefan Ernst and Gary D. Glick and Stanley D. Dunn and Michael Boersch},
  journal= {arXiv preprint arXiv:0903.0184},
  year   = {2009}
}

备注

8 pages, 1 figure