如何在酶动力学中区分正协同性与自催化作用？
化学物理
2019-11-14 v1
摘要
酶动力学文献中存在多种涉及催化速率与（初始）底物浓度的图解法，用于估算反应常数。然而，这些标准图解法均无法明确区分两种重要的速率增强机制：寡聚酶活性位点间的正协同性与单活性位点酶中间复合物的自催化作用。本文通过为后者提供一种优良的线性图解法实现了这一区分。重要的是，完成此任务仅需稳态速率随底物浓度变化的信息，无需额外数据。
引用
@article{arxiv.1708.09209,
title = {How can we distinguish positive cooperativity from auto-catalysis in enzyme kinetics?},
author = {Sharmistha Dhatt and Kinshuk Banerjee and Kamal Bhattacharyya},
journal= {arXiv preprint arXiv:1708.09209},
year = {2019}
}
备注
4 figures