Desulfoarculus baarsii 超氧化物还原酶中的 Fe3+-氢氧化物配位与 pH 依赖性光谱变化相关
生物大分子
2014-12-17 v1 化学物理
摘要
超氧化物还原酶 (SOR) 催化 O2*- 还原为 H2O2。其活性中心由一个非血红素 Fe2+ 中心构成，具有不寻常的四方锥 [His4 Cys] 配位结构。与许多 SOR 一样，来自 Desulfoarculus baarsii 的 SOR 氧化态活性中心对应的电子吸收带表现出 pH 依赖性的碱性转变，随着 pH 升高从约 644 nm 变为 560 nm，表观 pKa 为 9.0。在保守氨基酸谷氨酸 47 和赖氨酸 48 分别被中性残基丙氨酸 (E47A) 和异亮氨酸 (K48I) 取代的变体中，也观察到相同的碱性转变，但表观 pKa 值较低，分别为 6.7 和 7.6。先前的工作 [Nivi{\`e}re, V.; Asso, M.; Weill, C. O.; Lombard, M.; Guigliarelli, B.; Favaudon, V.; Hou{\'e}e-Levin, C. Biochemistry 2004, 43, 808-818] 表明，这种碱性转变与一个未鉴定碱基 B- 的质子化/去质子化有关，该碱基既不是 E47 也不是 K48。在本工作中，我们通过共振拉曼光谱证明，在碱性 pH 条件下，活性中心形成了一种高自旋 Fe3+-OH 物种。HO- 配体的存在直接与 560 nm 处的吸收带最大值相关，而质子化后，该带移至 644 nm。关于我们先前的工作，B- 可被鉴定为这种高自旋 Fe3+-OH 物种，其质子化后在活性中心生成一个水分子。文中提出了对 SOR 催化循环的启示。
引用
@article{arxiv.1412.5037,
title = {Fe3+-hydroxide ligation in the superoxide reductase from Desulfoarculus baarsii is associated with pH dependent spectral changes},
author = {Christelle Mathé and Vincent Nivière and Tony A Mattioli},
journal= {arXiv preprint arXiv:1412.5037},
year = {2014}
}