利用层流室剖析单个配体-受体键
生物物理
2008-09-12 v1
摘要
蛋白质最重要的功能可能是与其他生物分子结合。长期以来，人们认为可溶性受体与配体之间键形成和解离的动力学速率可以解释结合过程的大部分特征。只有理论上的考虑才允许从可溶性形式的性质预测表面附着受体的行为。在过去十年中，主要基于流室、原子力显微镜或生物膜力探针的实验进展，使得在单键水平上直接分析生物分子相互作用成为可能，并提供了对先前被忽视的特征（如键的力学性质或能量景观）的新见解。本综述的目的是：(i) 描述层流室带来的主要进展，包括键对力的响应、结合态的多重性、附着结构之间键形成的动力学、分子环境对受体效率的影响以及多价附着的行为；(ii) 将这种技术与其他技术在几个定义明确的分子系统上获得的结果进行比较；(iii) 讨论流室方法的局限性。结论是，可能需要一个新的框架来解释生物分子结合的有效行为。
引用
@article{arxiv.0809.1961,
title = {Dissecting Individual Ligand-Receptor Bonds with a Laminar Flow Chamber},
author = {Anne Pierres and Joana Vitte and Anne-Marie Benoliel and Pierre Bongrand},
journal= {arXiv preprint arXiv:0809.1961},
year = {2008}
}