计算蛋白质中p$K_a$与$E_m$的连续介质静电学方法
生物大分子
2016-02-26 v1
摘要
蛋白质通过质子化、氧化还原反应以及结合带电配体来改变其电荷状态。这些反应的自由能主要由溶剂化和静电能量主导，并受蛋白质构象弛豫对电离状态变化的调节。尽管计算这些相互作用的方法可提供预测蛋白质电荷状态的强大工具，但它们包含若干用户应注意的关键近似。本章讨论了用于预测电荷状态和理解其潜在静电相互作用的常用计算方法的优势、劣势与近似。本章旨在告知用户这些方法的应用及潜在注意事项，并概述未来理论与计算研究的方向。
引用
@article{arxiv.1602.07957,
title = {Continuum Electrostatics Approaches to Calculating p$K_a$s and $E_m$s in Proteins},
author = {Marilyn R. Gunner and Nathan A. Baker},
journal= {arXiv preprint arXiv:1602.07957},
year = {2016}
}