蓝细菌昼夜节律钟 KaiABC 中蛋白质相互作用与磷酸化形式动力学的计算建模
生物物理
2014-05-15 v1 分子网络
摘要
来自蓝细菌的 KaiABC 昼夜节律钟是唯一已知的可在细胞外重构并能在各种分子状态变量中显示持续周期动力学的三蛋白振荡系统。尽管近期有许多实验和理论研究，但在蛋白质分子组装/解组装以及 KaiC 单体位点依赖性磷酸化和去磷酸化方面，关于产生这种约 24 小时时钟的核心机制仍存在若干未解之谜。受限于对部分反应实验数据的解析拟合，对蛋白质 - 蛋白质相互作用和磷酸化反应的模拟支持了振荡的核心机制：即在 KaiABC 复合物中，由 KaiB 诱导的 KaiA 隔离，这与 KaiC 六聚体中 Ser431 的磷酸化程度相关。一个仅基于 Ser431 和 Thr432 位点磷酸化程度的简单双态确定性模型，就能在波形、振幅和相位方面重现先前观察到的四种群体单体磷酸化形式的昼夜振荡。这表明，产生振荡并不需要涉及相邻 Ser431 和 Thr432 位点间协同作用的循环磷酸化方案。对时钟的直接模拟预测了与 KaiA 隔离和释放相关的最少仅含丝氨酸的单体亚基数，突出了单体交换在快速同步中的作用，并预测了每个 KaiC 六聚体隔离的 KaiA 二聚体的平均数量。
引用
@article{arxiv.1405.3586,
title = {Computational modeling of protein interactions and phosphoform kinetics in the KaiABC cyanobacterial circadian clock},
author = {Mark Byrne},
journal= {arXiv preprint arXiv:1405.3586},
year = {2014}
}
备注
29 pages