ATP 水解激发单根肌动蛋白丝的大尺度长度涨落
软凝聚态物质
2009-11-11 v1 统计力学
生物大分子
摘要
利用考虑了 ATP-actin 亚基水解、肌动蛋白丝末端几何形状、单体间侧向相互作用以及聚合物两端过程的随机模型，从理论上研究了单根肌动蛋白丝的聚合动力学。获得了平均生长速度和长度涨落色散的精确解析表达式。发现 ATP 水解对单根肌动蛋白丝的动力学性质有显著影响。在自由肌动蛋白单体高浓度下，未水解 ATP-cap 的平均尺寸非常大，动力学由 ATP-actin 亚基的缔合/解离主导。然而，在低浓度下，该帽的尺寸变为有限，ADP-actin 亚基的解离对整体动力学产生显著贡献。肌动蛋白丝的长度涨落在两种动力学体制的边界处达到最大值，且该边界始终大于临界浓度。对水解的随机机制与矢量机制进行了比较，发现它们预测的动力学性质在定性上是相似的。还讨论了寡聚体附着与脱离的可能性。我们的理论方法成功应用于分析单根肌动蛋白丝生长与长度涨落的最新实验。
引用
@article{arxiv.cond-mat/0507625,
title = {ATP hydrolysis stimulates large length fluctuations in single actin filaments},
author = {Evgeny B. Stukalin and Anatoly B. Kolomeisky},
journal= {arXiv preprint arXiv:cond-mat/0507625},
year = {2009}
}
备注
Submitted to Biophysical Journal