成对残基相互作用对称性的结构与进化隧道连接不同的蛋白质结构类
生物大分子
2013-08-23 v2
摘要
通过研究 76 种最常见结构域中的所有非冗余蛋白质，本工作试图破译功能蛋白质中残基 - 残基相互作用里表征可接受与不可接受对称性的潜在模式。我们报告称，跨越结构类，有一组特定的成对相互作用普遍受到几何和进化约束的青睐，分别称为“可接受”的结构隧道和进化隧道。同样小部分的残基 - 残基相互作用，即“不可接受”的结构隧道和进化隧道，被发现普遍受到结构和进化约束的排斥。在可接受的结构隧道与进化隧道之间，以及在不可接受的结构隧道与进化隧道之间，均检测到非平凡的重叠。发现一部分隧道在不同结构类中具有同等的结构和进化相对重要性。MET-MET 隧道被检测为在结构和进化约束下普遍最不可接受，而 ASP-LEU 隧道被发现是普遍最可接受的最佳近似。结构和进化隧道中的残基种群被发现独立于单个残基的立体化学性质。通过实例论证，隧道是涌现特征，将残基 - 残基相互作用的对称程度与四级结构组织水平联系起来。
引用
@article{arxiv.1302.4574,
title = {Structural and evolutionary tunnels of pairwise residue-interaction symmetries connect different structural classes of proteins},
author = {Anirban Banerji},
journal= {arXiv preprint arXiv:1302.4574},
year = {2013}
}
备注
23 pages, 5 Tables, 1 Figure