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更多 ATP 不等于更强收缩性:重组肌动球蛋白中的功率与重塑

生物物理 2024-12-05 v4 软凝聚态物质

摘要

细胞骨架组分肌动球蛋白是自驱动物质的一个典型例子,因为动力冲程循环将腺苷三磷酸(ATP)形式的化学能局部转化为用于重塑的机械功。在观察肌球蛋白 II 微丝束于体外重塑肌动蛋白时,我们现报告:在高浓度 ATP 下,肌球蛋白微丝束形成以反复出现的涡旋和螺旋状 motif 为特征的亚稳态漩涡图案;而在低浓度 ATP 下,此类结构让位于星状图案。为解释此现象,我们构建了肌动球蛋白的极性活性流体力学理论的(准)稳态,其 ATP 标度关系取自对单个肌球蛋白 II 微丝束头部的 ATP 依赖性结合的微观随机描述。后者编码了一条启发式规则:由于动力冲程循环涉及肌球蛋白 II 头部从肌动蛋白解离,ATP 浓度升高降低了给定肌球蛋白 II 微丝束有多个头部同时结合的可能性,削弱其产生收缩力的能力并增加进程性运动的相对可能性。这再现了实验的若干定性及部分定量方面,为该理论的核心现象——ATP 依赖性主动收缩失稳——提供了证据。因此 ATP 不仅控制做功的速率(即功率),也控制此过程发生的方式。

关键词

引用

@article{arxiv.2108.00764,
  title  = {More ATP Does Not Equal More Contractility: Power And Remodelling In Reconstituted Actomyosin},
  author = {Sami C. Al-Izzi and Sedigheh Ghanbarzadeh Nodehi and Darius V. Köster and Richard G. Morris},
  journal= {arXiv preprint arXiv:2108.00764},
  year   = {2024}
}

备注

23 pages, 11 Figures